Arrière-plan
Le facteur de croissance analogue à l'insuline I (IGF1) appartient à la famille des facteurs de croissance analogues à l'insuline qui sont structurellement homologues à la proinsuline. L'IGF-I de souris est synthétisé sous la forme de deux isoformes précurseurs avec des propeptides N- et C-terminaux alternés. Ces isoformes sont exprimées de manière différentielle par divers tissus. L'IGF-I de souris mature partage respectivement 94 % et 99 % d'identité de séquence avec l'IGF-I humain et de rat, et présente une activité inter-espèces. Il partage 60 % d'identité de séquence aa avec l'IGF-II de souris mature. L'IGF-I induit la prolifération, la migration et la différenciation d'une grande variété de types cellulaires au cours du développement et après la naissance. Il joue un rôle important dans la régénération musculaire et la progression tumorale. L'IGF-I lie l'IGF-I R, l'IGF-II R et le récepteur de l'insuline. L'association de l'IGF-I avec les protéines de liaison à l'IGF augmente sa demi-vie plasmatique et module ses interactions avec les récepteurs.
Description
L'IGFS est un facteur de croissance polypeptidique mitogène qui stimule la prolifération et la survie d'une variété de cellules, y compris les tissus musculaires, osseux et cartilagineux. isolé. L'IGFS est principalement produit par le foie, bien que différents tissus produisent l'IGFS à des moments différents. L'IGFS appartient à la famille des gènes de l'insuline, qui contient également de l'insuline et de la relaxine. L'IGFS est similaire à l'insuline dans sa structure et sa fonction, mais son activité de promotion de la croissance est significativement plus élevée que celle de l'insuline. L'expression de l'IGF-II est affectée par le lactogène placentaire et l'expression de l'IGF-I est régulée par l'hormone de croissance. IGF-I et IGF-II signalent via le récepteur tyrosine kinase de type I (IGF-IR), tandis que IGF-II signale également via le récepteur IGF-II/mannose-6-phosphate. L'IGFS mature est produit par protéolyse d'une protéine précurseur inactive contenant des régions précurseurs N-terminales et C-terminales. Les IGF-I et IGF-II humains recombinants sont des protéines globulaires contenant respectivement 70 et 67 acides aminés et 3 liaisons disulfure intramoléculaires. L'IGF-ILR3 est un analogue recombinant de l'IGF-I humain, constitué de la séquence complète de l'IGF-I, le troisième acide glutamique est remplacé par l'arginine et le peptide N-terminal est allongé de 13 acides aminés. Conçu pour une puissance biologique plus élevée, la demi-vie accrue de l'IGF-ILR 3 ex vivo et son aversion de liaison aux protéines natives in vivo le rendent idéal pour la recherche et la culture à grande échelle.
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